PROTEÍNAS PRIMARIAS, SECUNDARIAS Y TERCIARIAS

La clasificación de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria.

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. La a(alfa)-hélice

2. La conformación beta

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno.
3. los puentes eléctricos.
4. las interacciones hifrófobas.

PROTEÍNAS FIBROSAS Y GLOBULARES

Las proteínas pueden clasificarse en dos grupos, las proteínas fibrosas y las proteínas globulares.

LAS PROTEÍNAS FIBROSAS: son generalmente proteínas estáticas, Y cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.

LAS PROTEÍNAS GLOBULARES:

Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.
La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina.

AMINOÁCIDOS

Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino(-NH₂) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptidico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipeptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripeptido y así, sucesivamente, para formar un polipeptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos se pueden clasificar de varias formas pero las que se presentan a continuación son las mas comunes.

1. 1-Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrofilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

• Neutros no polares, apolares o hidrofobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).

• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

• Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

2-Según su obtención

Son los que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama esenciales. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son los siguientes:

• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptofano (Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina(Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg)
• Metionina(Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son los siguientes:

• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina(Ser)
• Cisteina (Cys)
• Asparragina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Toroxina (Tyr)
• Acido Aspartico (Asp)
• Acido glutamico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la selenocisteina que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias)